《生物化学》教案（完整） - 图文(4)

授课章节 授课对象 授课地点 2009级 口腔、临本3班 学时 第三章 酶 6 教 材 时 间 2010年 9月13日—9月16日 见首页 5222、5226教室 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基教学 目的 要求 团；同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 熟悉：酶的组成、结构；酶活性测定及酶活性单位；酶含量的调节。 了解：米-曼方程式的推导过程；酶的命名与分类；酶与医学的关系。 重点： 教学 重点 难点 酶的概念、化学本质及生物学功能；同工酶；酶的活性中心和必需基团；酶促反应特点；影响酶促反应速度的因素；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 难点： 抑制剂对酶促反应速度的影响；酶活性的调节。 教学 方法 教具 酶的概述 第一节 酶的分子结构与功能 一、酶的分子组成中常含有辅助因子 二、酶的活性中心是其执行其催化功能的部位 三、同工酶是催化相同化学反应但一级结构不同的一组酶 授课 提纲 第二节 酶促反应的特点与机制 一、酶反应特点 二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率 第三节 酶促反应动力学 一、底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线 二、底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系 三、温度对反应速率的影响具有双重性 大课系统讲授 多媒体课件辅以板书

四、pH通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率 五、抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率 六、激活剂可加快酶促反应速率 第四节 酶的调节 一、调节酶实现对酶促反应速率的快速调节 二、 酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节 第五节 酶的命名与分类 一、酶可根据其催化的反应类型予以分类 二、每一种酶均有其系统名称和推荐名称 第六节 酶与医学的关系 一、酶和疾病密切相关 二、酶在医学上的应用领域广泛 教 学 主 要 内 容 一、酶的概念及其在生命活动中的重要性 1．概念：目前将生物催化剂分为两类：酶 、 核酶（脱氧 备 注 15mins 核酶）。酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作 用的蛋白质。 2．酶学研究简史。 3．酶在生命活动中的重要性。 二、酶的分子结构与功能。 1．酶的不同形式： 单体酶(monomeric enzyme) 寡聚酶(oligomeric enzyme) 多酶体系(multienzyme system) 多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem enzyme) 2. 酶的分子组成：单纯酶和结合酶， 5mins 5mins 全酶由蛋白质部分（酶蛋白）和辅助因子组成。辅助因子由小 分子有机化合物和金属离子组成。 辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度又可分为辅酶（与酶蛋 白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。）和辅基 (与酶蛋白结

教 学 主 要 内 容 合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。) 常见含B族维生素的辅酶形式及其在酶促反应中的主要作用。 备 注 3. 酶的活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具 15mins 有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。 必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶 活性密切相关的化学基团。 活性中心内的必需基团：①结合基团(binding group)：与底 物相结合；②催化基团（catalytic group）：催化底物转变成产物。 活性中心外的必需基团：位于活性中心以外，维持酶活性中心 应有的空间构象所必需的基团。 4. 同工酶： 10mins 概念：同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白 的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 三、酶促反应的特点和机制 1. 酶与一般催化剂的异同点： ⑴与一般催化剂的共同点： ①在反应前后没有质和量的变化； ②只能催化热力学允许的化学反应； ③只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 ⑵酶作用的特点： ①酶促反应具有极高的效率； ②酶促反应具有高度的特异性； ③酶促反应的可调节性； 2．酶促反应的特点： ⑴酶促反应具有极高的效率： 10 mins 15 mins 酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化 剂高107～1013倍；酶的催化不需要较高的反应温度；酶和一般催

教 学 主 要 内 容 化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(activation energy)。酶 比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。 活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能。 ⑵酶促反应具有高度的特异性： 备 注 酶的特异性(specificity)：一种酶仅作用于一种或一类化合物， 或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这 种特性称为酶的特异性或专一性。 分为以下3种类型： 绝对特异性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反 应，生成一种特定结构的产物 。 相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。 立体异构特异性：作用于立体异构体中的一种。 ⑶酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应 机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的 调节：对酶生成与降解量的调节；酶催化效率的调节；通过改变底 物浓度对酶进行调节。 3．酶促反应的机制： ⑴酶-底物复合物的形成与诱导契合：酶与底物相互接近时， 15 mins 其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程 称为酶-底物结合的诱导契合假说 。 ⑵酶促反应的机理：邻近效应与定向排列；多元催化；表面效 应。 四、酶促反应动力学 1. 底物浓度的影响：当底物浓度较低时，反应速度与底物浓度 成正比；反应为一级反应；随着底物浓度的增高，反应速度不再 成正比例加速；反应为混合级反应；当底物浓度高达一定程度， 反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应。 米式方程：1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物 20mins

教 学 主 要 内 容 浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelis equation)：V=Vmax〔S〕/Km+〔S〕。 备 注 Km和Vm的定义：Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时 的底物浓度。Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成 正比。 2. 酶浓度的影响及应用：当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情 况下，反应速度与酶浓度成正比。 5 mins 3. pH的影响及应用、最适pH值：最适pH (optimum pH)： 5 mins 酶催化活性最大时的环境pH。 4. 温度的影响及应用、最适温度：双重影响，温度升高，酶 促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶 的变性，从而反应速度降低 5. 酶的抑制作用： ⑴不可逆性抑制：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。 ⑵可逆性抑制：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。 竞争性抑制：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。 非竞争性抑制：有些抑制剂不影响底物和酶结合，即抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，抑制剂既与E结合，也与ES结合，但生成的ESI复合物是死端复合物，不能释放出产物(图1-5-24)，这种抑制称为非竞争性抑制作用 。 反竞争性抑制：此类抑制剂只与ES复合物结合生成ESI复合物，使中间产物ES量下降，而不与游离酶结合，称为反 …… 此处隐藏：1549字，全部文档内容请下载后查看。喜欢就下载吧 ……