生物化学第2版 Microsoft Word 文档(17)

总之，酶是由氨基酸组成的，与其他已知的蛋白质有着相同的理化性质，所以酶的化学本质是蛋白质。 2．答：（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。

（2）个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。 3．（1）1982年，美国的T.Cech发现原生动物四膜虫的26S rRNA前体能够在完全没有蛋白质的情况下，自我加工、拼接，得到成熟的rRNA。

（2）1983年，S.Atman和Pace实验室研究RNase P时发现，将RNase P的蛋白质与RNA

分离，分别测定，发现蛋白质部分没有催化活性，而RNA部分具有与全酶相同的催化活性。 （3）1986年，T.Cech发现在一定条件下，L19 RNA可以催化Poly C的切割与连接。 4．答：（1）绝对专一性；（2）相对专一性（族专一性）；（3）相对专一性（键专一性）； （4）立体专一性（旋光异构专一性）；（5）立体专一性（顺反异构专一性）；（6）立体专一性（识别从化学角度看完全对称的两个基团）。 5．答：（1）蛋白浓度=0.2×6.25mg/2mL=0.625mg/mL； （2）比活力=（1500/60×1ml/0.1mL）÷0.625mg/mL=400U/mg； （3）总蛋白=0.625mg/mL×1000mL=625mg； （4）总活力=625mg×400U/mg=2.5×105U。 6．答：（1）V~[S]图是双曲线的一支，可以通过其渐近线求Vmax，V=1/2Vmax时对应的[S]为Km；优点是比较直观，缺点是实际上测定时不容易达到Vmax，所以测不准。

（2）1/V~1/[S]图是一条直线，它与纵轴的截距为1/Vmax，与横轴的截距为-1/Km，优点是使用方便，Vmax和Km都较容易求，缺点是实验得到的点一般集中在直线的左端，作图时直线斜率稍有偏差，Km就求不准。

（3）V~V/[S]图也是一条直线，它与纵轴的截距为Vmax，与横轴的截距为Vmax/Km，斜率即为-Km，优点是求Km比较方便，缺点是作图前计算较繁。

（4）[S]/V~[S]图也是一条直线，它与纵轴的截距为Km/Vmax，与横轴的截距为-Km，优缺点与V~V/[S]图相似。

（5）直接线性作图法是一组交于一点的直线，交点的横坐标为Km，纵坐标为Vmax，是求Vmax和Km的最好的一种方法，不需计算，作图方便，结果准确。 7．答：（1）一些肠道寄生虫如蛔虫等可以产生胃蛋白酶和胰蛋白酶的抑制剂，使它在动物体内不致被消化。

（2）蚕豆等某些植物种子含有胰蛋白酶抑制剂，煮熟后胰蛋白酶抑制剂被破坏，否则食用后抑制胰蛋白酶活性，影响消化，引起不适。

8．答：作1/V~1/[S]图，可知是竞争性可逆抑制剂。 9．答：（1）酶量（mmol）=1.2×5/150 000=4.0×10-5mmol； （2）碘乙酰胺量（mmol）=3.0×10-2/185=1.6×10-4mmol，所以酶的催化亚基数为4。

10．答：据V~[S]的米氏曲线，当底物浓度大大低于Km值时，酶不能被底物饱和，从酶的利用角度而言，很不经济；当底物浓度大大高于Km值时，酶趋于被饱和，随底物浓度改变，反应速度变化不大，不利于反应速度的调节；当底物浓度在Km值附近时，反应速度对底物浓度的变化较为敏感，有利于反应速度的调节。

11．答：底物与别构酶的结合，可以促进随后的底物分子与酶的结合，同样竞争性抑制剂与酶的底物结合位点结合，也可以促进底物分子与酶的其它亚基的进一步结合，因此低浓度的抑制剂可以激活某些别构酶。 12．答：（1）当[S]=Km时，V=1/2Vmax，则Vmax=2×35=70μmol/min； （2）因为V=Vmax/(1+Km/[s]),所以Km=(Vmax/V-1)[s]=1.5×10 -5mol/L； （3）因为[S]>>Km,[I],所以V=Vmax=70μmol/min； （4）V=Vmax/(1+[I]/Ki)=40μmol/min。

13．答：酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基pK值为6.0~7.0,在生理条件下，一半解离，一半不解离，因此既可以作为质子供体（不解离部分），又可以作为质子受体（解离部分），既是酸，又是碱，可以作为广义酸碱共同催化反应，因此常参与构成酶的活性中心。 14．答：（A）―（3）―（Ⅴ）； （B）―（4）―（Ⅲ），（Ⅳ）； （C）―（7）―（Ⅷ）；

（D）―（1）―（Ⅸ）； （E）―（2）―（Ⅰ），（Ⅱ）； （F）―（5）―（Ⅵ），（Ⅶ）； （G）―（6）