王镜岩生物化学名词解释

生物化学名词解释

1 .氨基酸（am i no acid）： 是含有一个碱性氨基（-N H 2） 和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物， 氨基一般连在α -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子

2.必需氨基酸（essential am i no acid）： 指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸， 苏氨酸等）自己不能合成， 需要从食物中获得的氨基酸。

3.非必需氨基酸（n onessential am i no aci d）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。

4.等电点（pI,isoel ectric poi nt）： 使氨基酸处于兼性离子状态， 在电场中不迁移（分子的静电荷为零） 的 pH 值。

5.茚三酮反应（ninhydrin reacti on ）： 在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色） 化合物的反应。

6.层析（ch rom at og raphy） :按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体） 之间的分配比例将混合成分分开的技术。

7.离子交换层析（ion-exc hange colum n）： 一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 8.透析（dialysis）： 利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质， 使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、 单糖等分开的一种分离纯化技术。

9.凝胶过滤层析（gel filtration ch rom at og raphy， GPC）： 也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。 一种利用带孔凝胶珠作基质， 按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

10.亲合层析（affinity chrom atog raph ）： 利用共价连接有特异配体的层析介质， 分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。

11.高压液相层析（HPLC）： 使用颗粒极细的介质， 在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。

12.凝胶电泳（gel elect roph oresis）： 以凝胶为介质， 在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。

13.SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）： 在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 14.等电聚焦电泳（IEF）： 利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个 pH 梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI） 处， 即梯度为某一 pH 时，就不再带有净的正或负电荷了。

1 5.双向电泳（tw o-dim ension al electroph orese）：等电聚焦电泳和 SDS-PAGE 的组合， 即先进行等电聚焦电泳（按照 pI） 分离，然后再进行 SDS-PAGE（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。

1 6.Edm an 降解（Edm an deg radation ）：从多肽链游离的 N 末端测定氨基酸残基的序

列的过程。N 末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯(PITC)修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 1 7.同源蛋白质 （hom olog ous protein ）：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质，例如血红蛋白。

1 8.构型（configu ration） :有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。 这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。 构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 1 9.构象（conform ation ） :由于单键旋转引起的组成原子的不同排列。 一种构象改变为另一种构象时， 不要求共价键的断裂和重新形成。 构象改变不会改变分子的光学活性。 20.蛋白质一级结构（prim ary structure）： 指多肽链的氨基酸序列。

21 .蛋白质二级结构： 蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象。 常见的二级结构有α -螺旋、 β -折叠片、 β -转角和无规卷曲。

22.蛋白质三级结构（prot ein tertiary structure） :多肽链借助各种非共价键弯曲、 折叠成具特定走向的紧密球状构象。 它包括一级结构中相距较远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。 三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键、 范德华力和盐键(离子键)维持的。

23.蛋白质四级结构（prot ein quatern ary structure） :寡聚蛋白质所有， eg:血红蛋白， 寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。

24.α -螺旋（α -h eliv） :蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n＋4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。

25.超二级结构（super-sec ondary structure） :在蛋白质中， 特别是球蛋白中， 经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起， 彼此相互作用， 形成有规则的， 种类不多的二级结构组合或二级结构串， 在各种蛋白质中充当三级结构的构件。 分为α α ,β α β ,ββ 三种

26.结构域（dom ain） :多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区， 它是相对独立的紧密球状实体。

27.疏水相互作用(hydroph obi c interaction ):水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部的现象。

28.蛋白质变性（denatu ration） :天然蛋白质受到某些物理因素如加热、 紫外线照射、 高温和表面张力等或化学因素如有机溶剂、 脲、 胍、 酸、 碱等的影响时， 生物活性丧失， 溶解度降低， 不对称程度增高以及其他的物理化学常数发生改变， 这种过程称蛋白质变性。 其实质是次级键被破坏， 但一级结构仍完好。

29.蛋白质的三维结构： 蛋白质分子所有原子和基团在三维空间结构的构象及走向。 30.肌红蛋白（m yoglobi n） :是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白， 是肌肉内储存氧的蛋白质， 它的氧饱和曲线为双曲线型。

31 复性（renat uration） :当变性因素除去后， 变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。

32.波尔效应（B ohr effect ） :增加 CO2 浓度和降低 pH 都能提高血红蛋白亚基的协同效应， 引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降， 促进血红蛋白释放氧， 反之， 增加氧气的浓度，使血红蛋白释放 H+及 CO2,这种现象称波尔效应。

33.血红蛋白（hem ogl obin） : 是由含有血红素辅基的 4 个亚基组成的结合蛋白。 血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织， 它的氧饱和曲线为 S 型。

34.别构效应（allosteric effect） :又称为变构效应， 寡聚蛋白质一般具多个结合部位，结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响。

35.酶（enzym e） :由活细胞产生的在细胞内、 外一定条件下， 都能起催化作用， 具有极高的催化效率的高度专一性的生物大分子。 它使错综复杂的生化反应变得顺利和迅速。 36.全酶（holoenzym e） :脱辅酶与辅因子结合后形成的复合物。

37.活性部位（中心）（active energy） :酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。 活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位， 通常都是由在三维空间上靠得很近的一些氨基酸残基组成。 38.酸-碱催化（acid-base cat alysis） :质子转移加速反应的催化作用。

39.共价催化（c …… 此处隐藏：3794字，全部文档内容请下载后查看。喜欢就下载吧 ……